Modele dzialania enzymow

W większości przypadków enzymy są Niezwykle specyficzne wobec swoich substratów. Jak sugerował w Roku 1894 Hermann Emil Fischer, Zarówno Enzym, Jak i jego substraty są do siebie geometrycznie sous w taki sposób, że Idealnie papą jeden do drugiego (Jak “Klucz i Zamek”) [36]. Modèle Ten wyjaśnia specyficzność enzymów, ALE nie wyjaśnia w jaki sposób stabilzowany jest Stan przejściowy podczas Reakcji enzymatycznej. Podział enzymów według komisji Enzymowej Międzynarodowej Unii Biochemicznej: Model indukowanego dopasowania tłumaczący oddziaływania enzymu i substratu. OD 1961r. obowiązuje podział enzymów-opracowany przez Komisję Enzymową Międzynarodowej Unii Biochemicznej-na Sześć Klas głównych. Kryterium Tego podziału, Wi rodzaj przeprowadzanej Reakcji. Teoria Koshlanda (ZWANA także modelem indukowanego dopasowania)-Obszar katalityczny enzymu jest elastyczny, a obecność substratu indukuje zmiany konformacyjne białka, co ma Wpływ na właściwe ułożenie Grup katalitycznych względem Grup funkcyjnych je wiązań w substratu cząsteczce. Większość znanych enzymów à Białka [a] o zróżnicowanej wielkości, OD kilkudziesięciu aminokwasów w łańcuchu i monomerycznej budowie (Na exemple tautomeraza 4-oksokrotonianu (4-OT) zbudowana jest z 62 aminokwasów) [22], do ponad 2500 w Zwierzęcej syntazie kwasów tłuszczowych [23].

Aktywność enzymów jest determinowana ich strukturą czwartorzędową (ułożeniem przestrzennym) [24]. Enzymy są zazwyczaj Dużo większe OD substratów, które przerabiają, ALE z kolei zwykle tylko kilka kluczowych aminokwasów jest direct zaangażowanych w katalizę [25]. Région, qui direct wiąże się i oddziałuje z substratem oraz Zawiera kluczowe ne przebiegu Reakcji reszty aminokwasowe, nazywany jest miejscem aktywnym (Centrum aktywnym). Prócz niego enzymy mogą zawierać miejsca wiązania kofaktorów-niezbĩnych ne Aktywności enzymatycznej lub jej Regulacji (patrz: Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy). Enzymy mogą także zawierać Dodatkowe miejsca wiązania Małych cząsteczek, na exemple pośrednich lub bezpośrednich produktów Czy substratów szlaków métabollicznych obsługiwanych przez Enzym, które związane mogą Dodatkowo regulować aktywno enzymu na zasadzie sprzężenia zwrotnego [26], [27]. Po udowodnieniu, że enzymy mogą funkcjonować Poza komórką żywą, Następnym krokiem było Opisanie ich natury biochemicznej. Zaobserwowało wielu badaczy, że aktywno enzymatyczna była w jakiś sposób związana z białkami, ALE kilku naukowców (w tym lauréat nagrody nobla Richard Willstätter) dowodziło, że białka nie mogą być jedynymi “nośnikami” Aktywności enzymatycznej i same z siebie nie są zdolne przeprowadzania katalizy. Jednak w 1926 Roku James Sumner udowodnił, że Enzym ureaza à Clean białko i wyizolował je w formie krystalicznej. Powtórzył à także w 1937 Roku dla katalazy. Ostateczny wniosek, że enzymy mogą być czystymi białkami, został potwierdzony przez johna Howarda Northropa i Wendella Mereditha Stanleya, którzy pracowali nad enzymami trawiennymi-trypsyną je chymotrypsyną.

Ta kasztelan naukowców została za swoje Badania uhonorowana w 1946 Roku nagrodą nobla w dziedzinie Chemii [17]. Z kolei niektóre cząsteczki biologiczne, MIMO nazwy z przyrostkiem-aza, nie są enzymami lub definiowana przez nazwę aktywno nie jest aktywnością enzymatyczną. Przykładem są flipazy, których główna aktywno przenoszenia lipidów pomiw… monowarstwami dwuwarstwy (proces flip-flop) nie jest aktywnością enzymatyczną (jest à proces fizyczny).

Comments are closed.